proteiner
Proteiner er polymere molekyler sammensat af mere end 100 aminosyrer bundet af peptidbindinger (kortere aminosyrekæder hedder polypeptider eller peptider); strukturen af proteiner kan være mere eller mindre lang, foldes tilbage på sig selv og fastgjort til andre molekyler (faktorer der bestemmer dets kompleksitet og karakteriserer dets biologiske funktion). Disse strukturer kan klassificeres i: primær struktur, sekundær struktur (a-helix og p-leaflet), tertiær struktur og kvaternær struktur.
Proteinfunktioner
I naturen udfører proteiner mange funktioner, og den mest berømte er utvivlsomt den strukturelle; Tænk bare på, at hver vævsmatrix af vores organisme er baseret på et skelet eller en polymer mosaik dannet af peptider (fx muskelfibre, knoglematrix, bindevæv og fra et bestemt synspunkt endog blod).
Ikke mindre vigtigt er funktionen af bioregulering og kemisk / hormonel mægling, faktisk er proteiner de grundlæggende bestanddele af begge enzymer og mange hormoner.
I blodet spiller proteiner også en meget vigtig transportfunktion; dette er tilfældet med hæmoglobin (oxygentransport), transferrin (jerntransport), albumin (transport af lipidmolekyler) osv.
Stadig inden for kredsløbsstrømmen er proteinerne nyttige som immunforsvar; de udgør ANTICORPI, essentielle molekyler produceret af lymfocytter, der er nyttige i responsen af organismen mod patogener.
Endelig kan proteiner - men mere præcist aminosyrer - bruges til energiforbrug ved hjælp af hepatisk neoglukogenese og give 4 kilokalorier (kcal) pr. Gram. Det er en temmelig kompliceret proces, der via transaminering og deaminering gør det muligt for kroppen at producere glucose under hypoglykæmiske tilstande (muligvis induceret af fasting, især intens og / eller langvarig muskuløs indsats, patologiske tilstande eller ugunstige kliniske tilstande mv.). Nogle neoglukogene aminosyrer kan også være ketogene, så deres konvertering bestemmer frigivelsen af syremolekyler kaldet ketonlegemer.
NB. Energifunktionen af proteiner bør være marginal og underordnet sukker og fedtstoffer.
Aminosyrer
Aminosyrer er kvaternære molekyler sammensat af carbon, hydrogen, oxygen og nitrogen. Mere end 500 typer er kendt, og deres kombination differentierer utallige former for peptider. De almindelige, L-aminosyrerne er 20: alanin, arginin, asparagin, asparaginsyre, cystein, glutaminsyre, glutamin, glycin, histidin, isoleucin, leucin, lysin, methionin, phenylalanin, prolin, serin, threonin, tryptophan, tyrosin og valine . Fra sidstnævntes metabolisme er det muligt at opnå en bred vifte af ikke-almindelige eller lejlighedsvise aminosyrer, der hovedsagelig udgør hormoner, enzymer eller mellemmolekyler (carnitin, homocystein, kreatin, taurin, etc.).
Blandt de almindelige aminosyrer kan nogle ikke syntetiseres af organismen og kaldes essentielle; for den voksne mand er der 9: phenylalanin, leucin, isoleucin, lysin, methionin, threonin, tryptophan og valin . Hos børn er der 11 i alt; Til de tidligere er tilføjet: histidin og arginin .
Andre klassificeringer af aminosyrer er: Baseret på polariteten af deres sidekæder (neutral apolær, polar neutral, syreafgifter, basiskostnader) eller baseret på typen af radikale gruppe (hydrofob, hydrofil, syre, basisk, aromatisk).
De forgrenede aminosyrer
Blandt de væsentlige er der også tre forgrenede aminosyrer (BCAA'er): leucin, isoleucin og valin ; den ejendommelighed, der adskiller de forgrenede aminosyrer fra andre, er repræsenteret af en anden metabolisk vej af energiproduktion.
Som allerede forklaret, kan de fleste aminosyrer efter transaminationsdeaminering være bestemt til neoglucogenese og indtaste Krebs-cyklen i form af oxalacetat eller pyruvat . I sidste ende ville nogle af de aminosyrer, der var til stede i kredsløbsstrømmen, komme ind i leveren hepatocytter og afslutte som glucose, hvis der var et reelt behov. dette er ikke tilfældet for forgrenede aminosyrer. Sammenlignet med de andre er BCAA'erne DIREKT anvendelige molekyler fra musklerne, og denne egenart gør dem meget mere effektive i den direkte energiproduktion og i omdannelsen til rekonstitution af glycogenreserver; Det siger sig selv, at hvis organismen er tilstrækkeligt fodret, repræsenterer katabolismen af forgrenede aminosyrer en næsten irrelevant neoglukogenetisk del; glukose forbliver ALDRIG den primære energikilde, derfor under glykemiske forhold og tilstrækkelige glykogenreserver, selv under en almindelig atletisk præstation er der ingen grund til at frygte, at muskelen har brug for et overskud af forgrenede aminosyrer.
