2, 3 diphosphoglyceratet (2, 3 DPG) er en forbindelse afledt af et mellemprodukt af glycolyse; Det koncentrerer sig især på erytrocytniveauet, da de røde blodlegemer - uden at være mitokondrier - udnytter den anaerobe lactatmetabolisme (homolaktisk fermentering af glucose) for at opnå energi.
Hemoglobin er et tetramerprotein, der er dannet af fire underenheder, to alpha og to beta, der hver består af en proteindel (globin) og en EME (protesgruppe, der binder ilt). 2, 3-diphosphoglycerat føjes til betakæder ved at komprimere dem og reducere affiniteten af hæmoglobin til oxygen.
Bindingen af 2, 3 DPG til hæmoglobin opstår, når den er i den deoxygenerede form, medens den opløses i lungen fra bindingen af hæmoglobin til oxygen. Faktisk når hæmoglobinet når væv, er β-kæderne de første til at opgive oxygenet, og dette tab indebærer en forskydning af monomerer fra midten. Når det indre hydrofile hulrum åbner, kommer DPG ind i og binder til de tetramerdannende heteropolare bindinger mellem dets negativt ladede grupper og lysin- og histidinresterne af beta-kæderne, positivt ladet. Den således stabiliserede struktur kan også frigive oxygenet af de to a-kæder. I lungerne finder den omvendte proces sted; ved højt oxygentryk er a-kæderne de første til at binde det, og DPG'et "klemmes" og udstødes fra tetrameren, hvilket tillader en lettere oxygen-kæde-p-binding.
2, 3-bisphosphoglyceratet kan ikke binde til føtal hæmoglobin, da dette molekyle er blottet for B-kæderne, med hvilke 2, 3 DPG trækker sit link. Dette forklarer den større affinitet for fostret hæmoglobins ilt sammenlignet med moderens hæmoglobin, en egenskab, der gør det muligt for fostrets blod at ekstrahere oxygen fra moderblod.
