Aminosyrer og proteiner er mellemprodukterne, der passerer fra mineralverdenen til levende materiale.
Som navnet antyder er aminosyrer bifunktionelle organiske stoffer: det vil sige, de består af aminofunktionen (-NH2) og carboxylfunktionen (-COOH); de kan være a, β, y, etc., afhængigt af den stilling, der er optaget af aminogruppen med hensyn til carboxylgruppen:
 |  |  |
| a-aminosyre | p-aminosyre | y-aminosyre |
Biologisk vigtige aminosyrer er alle a-aminosyrer.
Proteinstrukturer består af tyve aminosyrer.
Som det fremgår af de ovenfor beskrevne generiske strukturer, har aminosyrerne alle en fælles del og en anden del, der karakteriserer dem (repræsenteret generisk med R) .
Af de tyve aminosyrer er nitten en optisk aktiv (afviger polariseret lys).
De fleste aminosyrer har kun en aminogruppe og en carboxyl, så de kaldes neutrale aminosyrer ; dem, der har en ekstra carboxyl kaldes syre aminosyrer, mens de med en ekstra aminogruppe er basale aminosyrer .
Aminosyrer er krystallinske faste stoffer og har en god opløselighed i vand.
Manglen på nogle aminosyrer i kosten bestemmer alvorlige ændringer i udviklingen; Faktisk er den menneskelige organisme ikke i stand til at syntetisere nogle aminosyrer, der netop kaldes essentielle (de skal introduceres med kosten), mens det kun kan producere nogle aminosyrer (de ikke-essentielle).
En af sygdommene som følge af manglen på essentielle aminosyrer er den der er kendt som kwashiorkor (ord der stammer fra en afrikansk dialekt, som oversat betyder "første og anden"); denne sygdom påvirker den førstefødte, men efter fødslen af det andet barn, fordi den første savner modermælken, der indeholder det korrekte proteinindtag. Denne sygdom er derfor udbredt blandt underernærede populationer og fører til diarré, en mangel på appetit, der fører til en progressiv svækkelse af organismen.
Som nævnt er naturlige aminosyrer med undtagelse af glycin (det er en a-aminosyre med et hydrogen i stedet for R- gruppen og er den mindste af vindene), der har optisk aktivitet på grund af tilstedeværelsen af mindst et asymmetrisk kulstof. I naturlige aminosyrer er den absolutte konfiguration af det asymmetriske carbon, som kun aminogruppen og carboxylgruppen tilhører, tilhørende L- serien;
D-aminosyrer går aldrig ind i strukturen af et protein.
Vi husker det:
DNA ---- transkription → m-RNA ---- translation → protein
Transskription er i stand til at kode som L-aminosyrer; D-aminosyrer kan være indeholdt i ikke-proteinstrukturer (f.eks. I bakteriernes forsidevæg: i bakterier er der ingen genetiske oplysninger, der har D-aminosyrer til en beskyttende rolle, men der er genetisk information for enzymer som tager sig af den bakterielle belægningsvæg).
Lad os gå tilbage til aminosyrerne: R-gruppens forskellige struktur definerer de individuelle karakteristika for hver aminosyre og giver et specifikt bidrag til proteinernes egenskaber.
Det blev derfor antaget at dele aminosyrer i overensstemmelse med arten af R-gruppen:
Polære men ikke ladede aminosyrer (7):
Glycin (R = H-)
Serina (R = HO-CH2-)
threonin
Threonine har to symmetricentre: i naturen findes kun threonin 2S, 3R.
Threonin er en essentiel aminosyre (ikke forveksles med uundværlig: alle aminosyrer er uundværlige), så det skal tages med kosten, der spiser mad, der indeholder det, fordi der som nævnt i menneskers celler ikke er nogen genetisk arv kunne producere denne aminosyre (denne arv er til stede i mange planter og bedre).
Hydroxylgruppen af serin og threonin kan esterificeres med en phosphorylgruppe (opnåelse af phosphoserin og phosphotreonin), denne proces kaldes phosphorylering ; phosphorylering anvendes i naturen til oversættelse af signaler mellem indersiden og ydersiden af cellen.
Cystein (R = HS-CH2-)
Cysteinsulfhydryl er lettere protonabelt end serinhydroxyl: svovl og oxygen er begge fra den sjette gruppe, men svovl er lettere oxiderbar, fordi det er større.
Tyrosin [R = HO- (C6H4) -CH2-]
NB
(C6H4) = di-substitueret benzenring
Hvad angår serin og threonin, kan hydroxylforestret (phosphoryleret).
Asparagin (R = NH2-CO-CH2-)
Glutamin (R = NH2-CO-CH2-CH2-)
Ikke-polære aminosyrer (8)
har hydrofobe laterale grupper; I denne klasse skelner vi fra:
Aliphatics :
Alanin (R = CH3-)
Valin (R = (CH3) 2-CH-) essentiel
Leucin (R = (CH3) 2-CH-CH2-) essentielt
Isoleucin (R =
Methionin (R = CH3-S-CH2-CH2-) essentiel
Celle membraner består af et lipid dobbeltlag med proteiner forankret takket være deres hydrofob karakter derfor indeholder de alanin, valin, isoleucin og leucin. Methionin er derimod en aminosyre, der næsten altid er til stede i små mængder (ca. 1%).
Proline
Aromatik :
Phenylalanin (R = Ph-CH2-) Ph = phenyl: essentielt monosubstitueret benzen
Tryptophan (R =
Disse to aminosyrer, der er aromatiske, absorberer strålingen fra den nærmeste ultraviolet (ca. 300 nm); derfor er det muligt at udnytte UV spektrofotometri teknikken til bestemmelse af koncentrationen af et kendt protein, der indeholder disse aminosyrer.
Aminosyrer med ladning (5)
Til gengæld adskiller de sig i:
Syre aminosyrer (der har polære rester med negativ ladning ved pH 7) er sådanne, fordi de er i stand til at give en positiv ladning H +:
Glutaminsyre (R =
Disse aminosyrer stammer henholdsvis fra asparagin og glutamin; alle fire eksisterer i naturen og det betyder, at der er specifikke oplysninger for hver af dem, det vil sige, at der er en triplet af baser i det DNA, der koder for hver enkelt af dem.
Grundlæggende aminosyrer (der har polære rester med positiv ladning ved pH 7) er sådanne, fordi de kan acceptere en positiv ladning H +:
Lysin (R =
Arginin (R =
Histidin (R =
Der er proteiner, hvor der er derivater af aminosyrer i sidekæderne. For eksempel kan der forekomme fosfoserin (der er ingen genetiske oplysninger, der koder for phosphoserin, kun for serin); phosphoserin er en post-translationel modifikation: efter at proteinsyntese er forekommet
DNA ---- transkription → m-RNA ---- translation → protein
Sådanne posttranslationelle modifikationer kan forekomme på proteinets sidekæder.
Se også: Protein, et kig på kemi
