Struktur og funktioner
Hæmoglobin er et metalloprotein indeholdt i røde blodlegemer, der er ansvarlig for transport af ilt i blodet. Faktisk er ilt kun moderat opløseligt i vand; Derfor er mængderne opløst i blodet (mindre end 2% af det samlede antal) ikke tilstrækkelige til at opfylde vævets metaboliske krav. Behovet for en bestemt transportør er derfor tydelig.
I kredsløbsstrømmen kan oxygen ikke binde direkte og reversibelt til proteiner, som det er tilfældet for metaller som kobber og jern. Ikke overraskende finder vi i midten af hver proteinunderenhed af hæmoglobin, indpakket i et proteinskal, den såkaldte protesegruppe EME med et metallisk hjerte repræsenteret af et jernatom i oxidationstilstanden Fe2 + (reduceret tilstand), som binder oxygen reversibelt.
Blodanalyse
- Normale hæmoglobinværdier i blodet: 13-17 g / 100 ml
Hos kvinder er værdierne i gennemsnit 5-10% lavere end hos mænd.
Mulige årsager til højt hæmoglobin
- polycytæmi
- Udvidet ophold i højden
- Kroniske lungesygdomme
- hjertesygdom
- Bloddoping (brug af erythropoietin og derivater eller stoffer der efterligner sin virkning)
Mulige årsager til lavt hæmoglobin
- anæmi
- Jernmangel (sideropenia)
- Rigelig blødning
- carcinomer
- graviditet
- thalassæmi
- Burns
Oxygenindholdet i blodet er derfor givet ved summen af den lille mængde opløst i plasmaet med fraktionen bundet til det hæmoglobiniske jern.
Mere end 98% af den ilt, der er til stede i blodet, er forbundet med hæmoglobin, som igen cirkulerer i blodstrømmen fordelt inden for de røde blodlegemer. Således kunne ikke erythrocyterne uden hemoglobin opfylde deres funktion ved at bære oxygen i blodet.
I betragtning af den centrale rolle i dette metal kræver syntesen af hæmoglobin et passende indtag af jern med kosten. Ca. 70% af jern i kroppen er faktisk indesluttet i EME-grupperne af hæmoglobin.
Hæmoglobin består af 4 underenheder, der strukturelt ligner myoglobin *.
Hemoglobin er et stort og komplekst metalloprotein, der er kendetegnet ved fire globulære proteinkæder indpakket omkring en EME-gruppe indeholdende Fe2 +.
For hvert hæmoglobinmolekyle finder vi derfor fire EME-grupper indpakket af den relative globulære proteinkæde. Da der i hvert hæmoglobinmolekyle er fire jernatomer, kan hvert hæmoglobinmolekyle binde sig til fire oxygenatomer i henhold til den reversible reaktion:
Hb + 4O 2 ← → Hb (O2) 4
Som det er kendt for de fleste mennesker, er hæmoglobins opgave at tage ilt fra lungerne, frigive det til de celler, der har brug for det, tag kuldioxid fra dem og frigive det i lungerne, hvor phytoen begynder igen.
Under gennemgangen af blod i lungalveoliens kapillarer binder hæmoglobin oxygen til sig selv, som efterfølgende giver til vævene i perifer cirkulation. Denne udveksling finder sted, fordi oxygenbindingerne med EME-gruppen jern er labile og følsomme for mange faktorer, hvoraf det vigtigste er spændingen eller partialtrykket af ilt.
Oxygenbindende til hæmoglobin og Bohr effekt
I lungerne øges plasmasyrespændingen som følge af diffusion af gassen fra alveolerne til blodet (↑ PO2); denne stigning får hæmoglobin til ivrigt at binde til ilt; det modsatte forekommer i perifere væv, hvor koncentrationen af opløst oxygen i blodet falder (↓ PO2) og øger partialtrykket af kuldioxid (↑ CO2); dette får hemoglobin til at frigøre oxygen ved at lade sig selv op med CO2. Ved at forenkle konceptet til det maksimale, er der mere kuldioxid til stede i blodet, og mindre ilt forbliver bundet til hæmoglobin .
Selv om mængden af fysisk opløst ilt i blodet er meget lav, spiller den derfor en grundlæggende rolle. Faktisk påvirker denne mængde stærkt bindingsstyrken mellem oxygen og hæmoglobin (ud over at repræsentere en vigtig referenceværdi ved regulering af lungeventilation).
Sammenfattende hele med en graf øges mængden af ilt forbundet med hæmoglobin i forhold til pO2 efter en sigmoidkurve:
At plateauområdet er så stort placerer en vigtig sikkerhedsmargen ved den maksimale mætning af hæmoglobin under passagen i lungerne. Selvom pO2 på alveolærniveauet normalt er lig med 100 mm Hg, bemærker vi faktisk også et partialtryk af ilt svarende til 70 mmHg (typisk forekomst af nogle sygdomme eller permanent ved høj højde), procentdelerne af mættet hæmoglobin forbliver tæt på 100%.
I området med maksimal hældning, når iltspændingen falder under 40 mmHg, falder hæmoglobins evne til at binde ilt abrupt.
Under hvilevilkår er PO2 i intracellulære væsker ca. 40 mmHg; i denne sammenhæng diffunderer oxygenet opløst i plasma på grund af gaslovene mod vævene dårligere end O2 ved at krydse kapillærmembranen. Følgelig falder plasmaspændingen af O2 yderligere, og dette favoriserer frigivelsen af oxygen fra hæmoglobin. Under en intens fysisk indsats falder oxygenstrømmen i vævene til 15 mmHg eller mindre, så blodet er stærkt udtømt af ilt.
For hvad der er sagt, efterlader en vigtig mængde iltet hæmoglobin i vævsbetingelserne vævene, der er tilbage til rådighed i tilfælde af behov (for eksempel for at imødegå en pludselig stigning i metabolismen i nogle celler).
Den kontinuerlige linje vist i billedet ovenfor kaldes hæmoglobindissociationskurven; det bestemmes typisk in vitro ved pH 7, 4 og ved en temperatur på 37 ° C.
Bohr-effekten har konsekvenser både på indtagelsen af O2 på lungeniveauet og på dets frigivelse på vævsniveau.
Hvor der er mere opløst kuldioxid i form af bicarbonat, frigør hæmoglobinet ilt lettere og fyldes med kuldioxid (i form af bicarbonat).
Den samme virkning opnås ved at syrne blodet: jo mere blodets pH-værdi falder, og jo mindre ilt forbliver bundet til hæmoglobin; ikke ved en tilfældighed, i blodet er kuldioxiden fundet opløst hovedsageligt i form af kulsyre, som dissocierer.
Til ære for dens opdagelsesvirksomhed er effekten af pH eller kuldioxid på iltdissociation kendt som Bohr-effekten.
Som forventet, i et surt miljø frigør hæmoglobinet ilt lettere, mens i et basisk miljø er bindingen med oxygen stærkere.
Blandt andre faktorer, der er i stand til at modificere hæmoglobins affinitet for ilt, husker vi temperaturen. Især aftager hæmoglobins affinitet for oxygen med stigende kropstemperatur. Dette er særligt fordelagtigt i løbet af vinter- og forårsmånederne, da temperaturen af pulmonalt blod (i kontakt med luften i det ydre miljø) er lavere end det, der nås på vævsniveauet, hvor frigørelsen af ilt derfor lettes .
2, 3 diphosphoglycerat er et mellemprodukt med glycolyse, der påvirker hæmoglobins affinitet for oxygen. Hvis dens koncentrationer i den røde blodlegeme øges, falder hæmoglobins affinitet for oxygen, hvilket letter frigivelsen af oxygen til vævene. Ikke ved en tilfældighed øges erytrocytkoncentrationerne af 2, 3 diphosphoglycerat, for eksempel ved anæmi, ved kardiopulmonal insufficiens og under opholdet i høj jord.
Generelt er virkningen af 2, 3-bisphosphoglycerat forholdsvis langsom, især sammenlignet med det hurtige respons på ændringer i pH, temperatur og partialtryk af carbondioxid.
Bohr-effekten er meget vigtig under intensivt muskulært arbejde; Under lignende forhold er der faktisk en lokal stigning i temperatur og tryk på kuldioxid i væv, der er mest udsat for stress, og derfor af blodsyre. Som forklaret ovenfor favoriserer alt dette overførslen af ilt til vævene og flytter hæmoglobindissociationskurven til højre.
